Ферменты пепсин и трипсин действуют на. Ферментные препараты (пепсин, трипсин, панкреатин, лидаза, стрептолиаза и др.). Механизмы передачи гормональных сигналов в клетки

Гидролизующий пептиды и белки, эндопептидаза, а также лекарство.

Трипсин — пищеварительный фермент

Трипсин является важнейшим для кишечного пищеварения ферментом, расщепляющий белки, поступающей в двенадцатиперстную кишку пищи.

Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде профермента трипсиногена и, в таком виде, в составе панкреатического сока , попадает в двенадцатиперстную кишку , где, в щелочной среде, под воздействием протеолитического фермента энтерокиназы от молекулы трипсиногена удаляется гексапептид и формируется биологически активная структура трипсина.

После активации трипсина энтерокиназой начинается процесс автокатализа и трипсин далее выступает в качестве фермента, активирующего трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу , профосфолипазу и другие проферменты поджелудочной железы.

В крови здоровых пациентов среднее содержание трипсина — 169 ±17,6 нг/мл. Пределы колебаний (у детей) от 98,2 до 229,6 нг/мл.

Трипсин — лекарство

Трипсин — международное непатентованное наименование (МНН) лекарственного средства, а также торговое наименование лекарства. Трипсин по АТХ включён в следующие группы и имеет коды:

«B06 Прочие гематологические препараты », код «B06AA07 Трипсин»
«D03 Препараты для лечения ран и язв », код «D03BA01 Трипсин»
«M09 Прочие препараты для лечения заболеваний костно-мышечной системы », «M09AB52 Трипсин в комбинации с другими препаратами».

Трипсин, как единственное действующее вещество, входит в лекарства: Дальцекс-Трипсин, Трипсин кристаллический, Трипсин (раствор).

Показания к применению трипсина кристаллического

Трипсин — компонент комбинированных лекарств

Трипсин также применяется в составе комбинированных ферментных, иммуномодулирующих и других лекарств. В частности, трипсин входит в Вобэнзим, Флогэнзим, Химопсин.

У трипсина имеются противопоказания, побочные действия и особенности применения, необходима консультация со специалистом.

2. Гетеротрофные и аутотрофные организмы: различия по питанию и источникам энергии. Катаболизм и анаболизм.
3. Многомолекулярные системы (метаболические цепи, мембранные процессы, системы синтеза биополимеров, молекулярные регуляторные системы) как основные объекты биохимического исследования.
4. Уровни структурной организации живого. Биохимия как молекулярный уровень изучения явлений жизни. Биохимия и медицина (медицинская биохимия).
5. Основные разделы и направления в биохимии: биоорганическая химия, динамическая и функциональная биохимия, молекулярная биология.
6. История изучения белков. Представление о белках как важнейшем классе органических веществ и структурно-функциональном компоненте организма человека.
7. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Пептидная связь. Первичная структура белков.
8. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры белков (инсулины разных животных).
9. Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная структуры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи; дисульфидные связи.
11. Доменная структура и её роль в функционировании белков. Яды и лекарства как ингибиторы белков.
12.Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащего белка - гемоглобина.
13.Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация. Факторы, вызывающие денатурацию.
14.Шапероны - класс белков, защищающий другие белки от денатурации в условиях клетки и облегчающий формирование их нативной конформации.
15.Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины).
17.Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация
18.Методы выделения индивидуальных белков: осаждение солями и органическими растворителями, гель-фильтрация, электрофорез, ионообменная и аффинная хроматография.
19.Методы количественного измерения белков. Индивидуальные особенности белкового состава органов. Изменения белкового состава органов при онтогенезе и болезнях.
21 .Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты. Единицы измерения активности и количества ферментов.
22.Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов в6, рр, в2).
23.Ингибиторы ферментов. Обратимое и необратимое ингибирование. Конкурентное ингибирование. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов.
25.Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Участие ферментов в проведении гормонального сигнала.
26.Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифические ферменты. Изменение ферментов в процессе развития.
27.Изменение активности ферментов при болезнях. Наследственные энзимопатии. Происхождение ферментов крови и значение их определения при болезнях.
29.Обмен веществ: питание, метаболизм и выделение продуктов метаболизма. Органические и минеральные компоненты пищи. Основные и минорные компоненты.
30.Основные пищевые вещества: углеводы, жиры, белки, суточная потребность, переваривание; частичная взаимозаменяемость при питании.
31 .Незаменимые компоненты основных пищевых веществ. Незаменимые аминокислоты; пищевая ценность различных пищевых белков. Линолевая кислота - незаменимая жирная кислота.
32.История открытия и изучения витаминов. Классификация витаминов. Функции витаминов.
34.Минеральные вещества пищи. Региональные патологии, связанные с недостаточностью микроэлементов в пище и воде.
35.Понятие о метаболизме и метаболических путях. Ферменты и метаболизм. Понятие о регуляции метаболизма. Основные конечные продукты метаболизма у человека
36.Исследования на целых организмах, органах, срезах тканей, гомогенатах, субклеточных структурах и на молекулярном уровне
37.Эндэргонические и экзэргонические реакции в живой клетке. Макроэргические соединения. Примеры.
39.Окислительное фосфорилирование, коэффициент р/о. Строение митохондрий и структурная организация дыхательной цепи. Трансмембранный электрохимический потенциал.
40.Регуляция цепи переноса электронов (дыхательный контроль). Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Терморегуляторная функция тканевого дыхания
42.Образование токсических форм кислорода, механизм их повреждающего действия на клетки. Механизмы устранения токсичных форм кислорода.
43.Катаболизм основных пищевых веществ - углеводов, жиров, белков. Понятие о специфических путях катаболизма и общих путях катаболизма.
44.Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Последовательность реакций. Строение пируватдекарбоксилазного комплекса.
45.Цикл лимонной кислоты: последовательность реакций и характеристика ферментов. Связь между общими путями катаболизма и цепью переноса электронов и протонов.
46.Механизмы регуляции цитратного цикла. Анаболические функции цикла лимонной кислоты. Реакции, пополняющие цитратный цикл
47.Основные углеводы животных, их содержание в тканях, биологическая роль. Основные углеводы пищи. Переваривание углеводов
49. Аэробный распад - основной путь катаболизма глюкозы у человека и других аэробных организмов. Последовательность реакций до образования пирувата (аэробный гликолиз).
50.Распространение и физиологическое значение аэробного распада глюкозы. Использование глюкозы для синтеза жиров в печени и в жировой ткани.
52. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез) из аминокислот, глицерина и молочной кислоты. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени (цикл Кори).
54. Свойства и распространение гликогена как резервного полисахарида. Биосинтез гликогена. Мобилизация гликогена.
55. Особенности обмена глюкозы в разных органах и клетках: эритроциты, мозг, мышцы, жировая ткань, печень.
56. Представление о строении и функциях углеводной части гликолипидов и гликопротеинов. Сиаловые кислоты
57. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: галактоземия, непереносимость фруктозы и дисахаридов. Гликогенозы и агликогенозы
Глицеральдегид -3 –фосфат
58. Важнейшие липиды тканей человека. Резервные липиды (жиры) и липиды мембран (сложные липиды). Жирные кислоты липидов тканей человека.
Состав жирных кислот подкожного жира человека
59. Незаменимые факторы питания липидной природы. Эссенциальные жирные кислоты: ω-3- и ω-6-кислоты как предшественники синтеза эйкозаноидов.
60.Биосинтез жирных кислот, регуляция метаболизма жирных кислот
61.Химизм реакций β-окисления жирных кислот, энергетический итог.
6З.Пищевые жиры и их переваривание. Всасывание продуктов переваривания. Нарушение переваривания и всасывания. Ресинтез триацилглицеринов в стенке кишечника.
64.Образование хиломикронов и транспорт жиров. Роль апопротеинов в составе хиломикронов. Липопротеинлипаза.
65.Биосинтез жиров в печени из углеводов. Структура и состав транспортных липопротеинов крови.
66. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани. Регуляция синтеза и мобилизации жиров. Роль инсулина, глюкагона и адреналина.
67.Основные фосфолипиды и гликолипиды тканей человека (глицерофосфолипиды, сфингофосфолипиды, гликоглицеролипиды, гликосфиголипиды). Представление о биосинтезе и катаболизме этих соединений.
68.Нарушение обмена нейтрального жира (ожирение), фосфолипидов и гликолипидов. Сфинголипидозы
Сфинголипиды, метаболизм: заболевания сфинголипидозы, таблица
69.Строение и биологические функции эйкозаноидов. Биосинтез простагландинов и лейкотриенов.
70.Холестерин как предшественник ряда других стероидов. Представление о биосинтезе холестерина. Написать ход реакций до образования мевалоновой кислоты. Роль гидроксиметилглутарил-КоА-редуктазы.
71.Синтез желчных кислот из холестерина. Конъюгация желчных кислот, первичные и вторичные желчные кислоты. Выведение желчных кислот и холестерина из организма.
72.Лпнп и лпвп - транспортные, формы холестерина в крови, роль в обмене холестерина. Гиперхолестеринемия. Биохимические основы развития атеросклероза.
73. Механизм возникновения желчнокаменной болезни (холестериновые камни). Применение хенодезокеихолевой кислоты для лечения желчнокаменной болезни.
75. Переваривание белков. Протеиназы - пепсин, трипсин, химотрипсин; проферменты протеиназ и механизмы их превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ. Экзопептидазы и эндопептидазы.
76. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков.
77. Протеиназы поджелудочной железы и панкреатиты. Применение ингибиторов протеиназ для лечения панкреатитов.
78. Трансаминирование: аминотрансферазы; коферментная функция витамина в6. Специфичность аминотрансфераз.
80. Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение.
82. Глутаминаза почек; образование и выведение солей аммония. Активация глутаминазы почек при ацидозе.
83. Биосинтез мочевины. Связь орнитинового цикла с цтк. Происхождение атомов азота мочевины. Нарушения синтеза и выведения мочевины. Гипераммонемии.
84. Обмен безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Синтез глюкозы из аминокислот. Синтез аминокислот из глюкозы.
85. Трансметилирование. Метионин и s-аденозилметионин. Синтез креатина, адреналина и фосфатидилхолинов
86. Метилирование днк. Представление о метилировании чужеродных и лекарственных соединений.
88. Антивитамины фолиевой кислоты. Механизм действия сульфаниламидных препаратов.
89. Обмен фенилаланина и тирозина. Фенилкетонурия; биохимический дефект, проявление болезни, методы предупреждения, диагностика и лечение.
90. Алкаптонурия и альбинизм: биохимические дефекты, при которых они развиваются. Нарушение синтеза дофамина, паркинсонизм.
91. Декарбоксилирование аминокислот. Структура биогенных аминов (гистамин, серотонин, γ-аминомасляная кислота, катехоламины). Функции биогенных аминов.
92. Дезаминирование и гидроксилирование биогеных аминов (как реакции обезвреживания этих соединений).
93. Нуклеиновые кислоты, химический состав, строение. Первичная структура днк и рнк, связи, формирующие первичную структуру
94. Вторичная и третичная структура днк. Денатурация, ренативация днк. Гибридизация, видовые различия первичной структуры днк.
95. Рнк, химический состав, уровни структурной организации. Типы рнк, функции. Строение рибосомы.
96. Строение хроматина и хромосомы
97. Распад нуклеиновых кислот. Нуклеазы пищеварительного тракта и тканей. Распад пуриновых нуклеотидов.
98. Представление о биосинтезе пуриновых нуклеотидов; начальные стадии биосинтеза (от рибозо-5-фосфата до 5-фосфорибозиламина).
99. Инозиновая кислота как предшественник адениловой и гуаниловой кислот.
100. Представление о распаде и биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов.
101. Нарушения обмена нуклеотидов. Подагра; применение аллопуринола для лечения подагры. Ксантинурия. Оротацидурия.
102. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Применение ингибиторов синтеза дезоксирибонуклеотидов для лечения злокачественных опухолей.
104. Синтез днк и фазы клеточного деления. Роль циклинов и циклинзависимых протеиназ в продвижении клетки по клеточному циклу.
105. Повреждение и репарация днк. Ферменты днк-репарирующего комплекса.
106. Биосинтез рнк. Рнк полимеразы. Понятие о мозаичной структуре генов, первичном транскрипте, посттранскрипционном процессинге.
107. Биологический код, понятия, свойства кода, коллинеарность, сигналы терминации.
108. Роль транспортных рнк в биосинтезе белков. Биосинтез аминоацил-т-рнк. Субстратная специфичность аминоацил-т-рнк-синтетаз.
109. Последовательность событий на рибосоме при сборке полипептидной цепи. Функционирование полирибосом. Посттрансляционный процессинг белков.
110. Адаптивная регуляция генов у про- и эукариотов. Теория оперона. Функционирование оперонов.
111. Понятие о клеточной дифференцировке. Изменение белкового состава клеток при дифференцировке (на примере белкового состава полипептидных цепей гемоглобина).
112. Молекяулрные механизмы генетической изменчивости. Молекулярные мутации: типы, частота, значение
113. Генетическая гетерогенность. Полиморфизм белков в популяции человека (варианты гемоглобина, гликозилтрансферазы, группоспецифических веществ и др).
114. Биохимические основы возникновения и проявления наследственных болезней (разнообразие, распространение).
115. Основные системы межклеточной коммуникации: эндокринная, паракринная, аутокринная регуляция.
116. Роль гормонов в системе регуляции метаболизма. Клетки-мишени и клеточные рецепторы гормонов
117. Механизмы передачи гормональных сигналов в клетки.
118. Классификация гормонов по химическому строению и биологическим функциям
119. Строение, синтез и метаболизм иодтиронинов. Влияние на обмен веществ. Изменение метаболизма при гипо- и гипертиреозе. Причины и проявление эндемического зоба.
120. Регуляция энергетического метаболизма, роль инсулина и контринсулярных гормонов в обеспечении гомеостаза.
121. Изменения метаболизма при сахарном диабете. Патогенез основных симптомов сахарного диабета.
122. Патогенез поздних осложнений сахарного диабета (макро- и микроангиопатии, нефропатия, ретинопатия, катаракта). Диабетическая кома.
123. Регуляция водно-солевого обмена. Строение и функции альдостерона и вазопрессина
124. Система ренин-ангиотензин-альдостерон. Биохимические механизмы возникновения почечной гипертонии, отеков, дегидратации.
125. Роль гормонов в регуляции обмена кальция и фосфатов (паратгормон, кальцитонин). Причины и проявления гипо- и гиперпаратироидизма.
126. Строение, биосинтез и механизм действия кальцитриола. Причины и проявление рахита
127. Строение и секреция кортикостероидов. Изменения катаболизма при гипо- и гиперкортицизме.
128. Регуляция синтезами секреции гормонов по принципу обратной связи.
129. Половые гормоны: строение, влияние на обмен веществ и функции половых желез, матки и молочных желез.
130. Гормон роста, строение, функции.
131. Метаболизм эндогенных и чужеродных токсических веществ: реакции микросомального окисления и реакции конъюгации с глутатионом, глюкуроновой кислотой, серной кислотой.
132. Металлотионеин и обезвреживание ионов тяжелых металлов. Белки теплового шока.
133. Токсичность кислорода: образование активных форм кислорода (супероксид анион, перекись водорода, гидроксильный радикал).
135. Биотрансформация лекарственных веществ. Влияние лекарств на ферменты, участвующие в обезвреживании ксенобиотиков.
136. Основы химического канцерогенеза. Представление о некоторых химических канцерогенах: полициклические ароматические углеводороды, ароматические амины, диоксиды, митоксины, нитрозамины.
137. Особенности развития, строения и метаболизма эритроцитов.
138. Транспорт кислорода и диоксида углерода кровью. Гемоглобин плода (HbF) и его физиологическое значение.
139. Полиморфные формы гемоглобинов человека. Гемоглобинопатии. Анемические гипоксии
140. Биосинтез гема и его регуляция. Нарушения синтеза тема. Порфирии.
141. Распад гема. Обезвреживание билирубина. Нарушения обмена билирубина-желтухи: гемолитическая, обтурационная, печеночно-клеточная. Желтуха новорожденных.
142. Диагностическое значение определения билирубина и других желчных пигментов в крови и моче.
143. Обмен железа: всасывание, транспорт кровью, депонирование. Нарушение обмена железа: железодефицитная анемия, гемохроматоз.
144. Основные белковые фракции плазмы крови и их функции. Значение их определения для диагностики заболеваний. Энзимодиагностика.
145. Свертывающая система крови. Этапы образования фибринового сгустка. Внутренний и внешний пути свертывания и их компоненты.
146. Принципы образования и последовательность фукционирования ферментных комплексов прокоагулянтного пути. Роль витамина к в свертывании крови.
147. Основные механизмы фибринолиза. Активаторы плазминогена как тромболитические средства. Основаные антикоагулянты крови: антитромбин III, макроглобулин, антиконвертин. Гемофилии.
148. Клиническое значение биохимического анализа крови.
149. Основные мембраны клетки и их функции. Общие свойства мембран: жидкостность, поперечная асимметрия, избирательная проницаемость.
150. Липидный состав мембран (фосфолипиды, гликолипиды, холестерин). Роль липидов в формировании липидного бислоя.
151. Белки мембран - интегральные, поверхностные, «заякоренные». Значение посттрансляционных модификаций в образовании функциональных мембранных белков.
153. Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем - аденилатциклазной и инозитолфосфатной в передаче гормонального сигнала.
154. Коллаген: особенности аминокислотного состава, первичной и пространственной структуры. Роль аскорбиновой кислоты в гидоксилировании пролина и лизина.
Переваривание белков в желудке
Желудочный сок - продукт нескольких типов клеток. Обкладочные (париетальные) клетки стенок желудка образуют соляную кислоту, главные клетки секретируют пепсиноген. Добавочные и другие клетки эпителия желудка выделяют муцинсодержащую слизь. Париетальные клетки секретируют в полость желудка также гликопротеин, который называют "внутренним фактором" (фактором Касла). Этот белок связывает "внешний фактор" - витамин В 12 , предотвращает его разрушение и способствует всасыванию.
Образование и роль соляной кислоты . Основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нём начинается переваривание белка. Существенную роль в этом процессе играет соляная кислота. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гистамина и группы белковых гормонов -гастринов которые, в свою очередь, вызывают секрецию НСI и профермента - пепсиногена. Источником Н + является Н 2 СО 3 , которая образуется в обкладочных клетках желудка из СО 2 , диффундирующего из крови, и Н 2 О под действием фермента карбоангидразы (карбонатдегидра-тазы):
Н 2 О + СО 2 → Н 2 СО 3 → НСО 3 - + H +
Диссоциация Н 2 СО 3 приводит к образованию бикарбоната, который с участием специальных белков выделяется в плазму в обмен на С1 - , и ионов Н + , которые поступают в просвет желудка путём активного транспорта, катализируемого мембранной Н + /К + -АТФ-азой. При этом концентрация протонов в просвете желудка увеличивается в 10 6 раз. Ионы Сl - поступают в просвет желудка через хлоридный канал. Концентрация НСl в желудочном соке может достигать 0,16 М, за счёт чего значение рН снижается до 1,0-2,0. Приём белковой пищи часто сопровождается выделением щелочной мочи за счёт секреции большого количества бикарбоната в процессе образования НСl. Под действием НСl происходит денатурация белков пищи, не подвергшихся термической обработке, что увеличивает доступность пептидных связей для протеаз. НСl обладает бактерицидным действием и препятствует попаданию патогенных бактерий в кишечник. Кроме того, соляная кислота активирует пепсиноген и создаёт оптимум рН для действия пепсина.
Механизм активации пепсина . Под действием гастринов в главных клетках желудочных желёз стимулируются синтез и секреция пепсиногена - неактивной формы пепсина. Пепсиноген - белок, состоящий из одной полипептидной цепи с молекулярной массой 40 кД. Под действием НСl он превращается в активный пепсин (молекулярная масса 32,7 кД) с оптимумом рН 1,0-2,5. В процессе активации в результате частичного протеолиза от N-конца молекулы пепсиногена отщепляются 42 аминокислотных остатка, которые содержат почти все положительно заряженные аминокислоты, имеющиеся в пепсиногене. Таким образом, в активном пепсине преобладающими оказываются отрицательно заряженные аминокислоты, которые участвуют в конформационных перестройках молекулы и формировании активного центра. Образовавшиеся под действием НСl активные молекулы пепсина быстро активируют остальные молекулы пепсиногена (аутокатализ). Пепсин в первую очередь гидролизует пептидные связи в белках, образованные ароматическими аминокислотами (фенилаланин, триптофан, тирозин) и несколько медленнее - образованные лейцином и дикарбоновыми аминокислотами. Пепсин - эндопептидаза, поэтому в результате его действия в желудке образуются более короткие пептиды, но не свободные аминокислоты.
Переваривание белков в кишечнике .
Желудочное содержимое (химус) в процессе переваривания поступает в двенадцатиперстную кишку. Низкое значение рН химуса вызывает в кишечнике выделение белкового гормона секретина, поступающего в кровь. Этот гормон в свою очередь стимулирует выделение из поджелудочной железы в тонкий кишечник панкреатического сока, содержащего НСО 3 - , что приводит к нейтрализации НСl желудочного сока и ингибированию пепсина. В результате рН резко возрастает от 1,5-2,0 до ∼7,0. Поступление пептидов в тонкий кишечник вызывает секрецию другого белкового гормона - холецистокинина, который стимулирует выделение панкреатических ферментов с оптимумом рН 7,5-8,0. Под действием ферментов поджелудочной железы и клеток кишечника завершается переваривание белков.
Активация панкреатических ферментов В поджелудочной железе синтезируются проферменты ряда протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидазы А и В. В кишечнике они путём частичного протеолиза превращаются в активные ферменты трипсин, химотрипсин, эластазу и карбоксипептидазы А и В.
Активация трипсиногена происходит под действием фермента эпителия кишечника энтеропептидазы. Этот фермент отщепляет с N-конца молекулы трипсиногена гексапептид Вал-(Асп) 4 -Лиз. Изменение конформации оставшейся части полипептидной цепи приводит к формированию активного центра, и образуется активный трипсин. Последовательность Вал-(Асп) 4 -Лиз присуща большинству известных трипсиноге-нов разных организмов - от рыб до человека.
Образовавшийся трипсин активирует химотрипсиноген , из которого получается несколько активных ферментов (рис. 9-3). Химотрипсиноген состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 245 аминокислотных остатков и пяти дисульфидных мостиков. Под действием трипсина расщепляется пептидная связь между 15-й и 16-й аминокислотами, в результате чего образуется активный π-химотрипсин. Затем под действием π-химотрипсина отщепляется дипептид сер(14)-арг(15), что приводит к образованию δ-химотрипсина. Отщепление дипептида тре(147)-арг(148) завершает образование стабильной формы активного фермента - α-химотрипсина, который состоит из трёх полипептидных цепей, соединённых дисульфидными мостиками. Остальные проферменты панкреатических протеаз (проэластаза и прокарбоксипептидазы А и В) также активируются трипсином путём частичного протеолиза. В результате образуются активные ферменты - эластаза и карбокси-пептидазы А и В.
Специфичность действия протеаз . Трипсин преимущественно гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина. Химотрипсины наиболее активны в отношении пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот (Фен, Тир, Три). Карбоксипептидазы А и В - цинксодержащие ферменты, отщепляют С-концевые остатки аминокислот. Причём карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно аминокислоты, содержащие ароматические или гидрофобные радикалы, а карбоксипептидаза В - остатки аргинина и лизина. Последний этап переваривания - гидролиз небольших пептидов, происходит под действием ферментов аминопептидаз и дипептидаз, которые синтезируются клетками тонкого кишечника в активной форме.
В результате последовательного действия всех пищеварительных протеаз большинство пищевых белков расщепляется до свободных аминокислот.
Экзопептидазы (экзопротеиназы) -ферменты, гидролизующие белки, отщепляяаминокислотыот концапептида:карбоксипептидазы- от C-конца,аминопептидазы- от N-конца,дипептидазырасщепляют дипептиды. Экзопептидазы синтезируются в клеткахтонкого кишечника(аминопептидазы, дипептидазы) и вподжелудочной железе(карбоксипептидаза). Функционируют эти ферменты внутриклеточно в кишечномэпителиии, в небольшом количестве, в просветекишечника.
Эндопептидазы (эндопротеиназы) -протеолитические ферменты(пепсин,трипсин,химотрипсин), расщепляющиепептидные связивнутрипептидной цепи. С наибольшей скоростью ими гидролизуются связи, образованные определённымиаминокислотами. Эндопептидазы синтезируются в видепроферментов, активируемых затем при помощи избирательногопротеолиза. Таким образом клетки, секретирующие эти ферменты защищают собственные белки от разрушения. От действия ферментовклеточную мембрануклеток животных защищает также поверхностный слойолигосахаридов-гликокаликс, а вкишечникеижелудке- слой слизи.

Переваривание происходит под действием протеаз - пептидгидролаз. Протеазы, гидролизирующие пептидные связи внутри молекулы - эндопептидазы, концевые аминокислоты - экзопептидазы.

Специфичность действия протеаз. Трипсин преимущественно гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина. Химотрипсины наиболее активны в отношении пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот. Карбоксипептидазы А и В - цинксодержащие ферменты, отщепляют С-концевые остатки аминокислот. Причём карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно аминокислоты, содержащие ароматические или гидрофобные радикалы, а карбоксипептидаза В - остатки аргинина и лизина. Последний этап переваривания - гидролиз небольших пептидов, происходит под действием ферментов аминопептидаз и дипептидаз, которые синтезируются клетками тонкого кишечника в активной форме.

Дипептидазы расщепляют дипептиды на аминокислоты, но не действуют на трипептиды.

В результате последовательного действия всех пищеварительных протеаз большинство пищевых белков расщепляется до свободных аминокислот.

Эндопептидазы (эндопротеиназы) протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин), расщепляющие пептидные связи внутри пептидной цепи. С наибольшей скоростью ими гидролизуются связи, образованные определёнными аминокислотами.

Экзопептидазы (экзопротеиназы) ферменты, гидролизующие белки, отщепляя аминокислоты от конца пептида: карбоксипептидазы от C-конца, аминопептидазы от N-конца, дипептидазы расщепляют дипептиды. Экзопептидазы синтезируются в клетках тонкого кишечника (аминопептидазы, дипептидазы) и в поджелудочной железе (карбоксипептидаза). Функционируют эти ферменты внутриклеточно в кишечном эпителии и, в небольшом количестве, в просвете кишечника.

Экзопептидазы отщепляют концевые амикислоты, освобождая их от бремени пептидной связи, VIVA LA RESISTANCE!!!

Пепсиноген - белок, состоящий из одной полипептидной цепи с молекулярной массой 40 кД. Под действием НСl он превращается в активный пепсин (с оптимумом рН 1,0-2,5. В процессе активации в результате частичного протеолиза от N-конца молекулы пепсиногена отщепляются 42 аминокислотных остатка, которые содержат почти все положительно заряженные аминокислоты, имеющиеся в пепсиногене. Таким образом, в активном пепсине преобладающими оказываются отрицательно заряженные аминокислоты, которые участвуют в конформационных перестройках молекулы и формировании активного центра.

Активация панкреатических ферментов. В поджелудочной железе синтезируются проферменты ряда протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидазы А и В. В кишечнике они путём частичного протеолиза превращаются в активные ферменты трипсин, химотрипсин, эластазу и карбоксипептидазы А и В.

Активация трипсиногена происходит под действием фермента эпителия кишечника энтеропептидазы. Этот фермент отщепляет с N-конца молекулы трипсиногена гексапептид Вал-(Асп)4-Лиз. Изменение конформации оставшейся части полипептидной цепи приводит к формированию активного центра, и образуется активный трипсин. Последовательность Вал-(Асп)4-Лиз присуща большинству известных трипсиноге-нов разных организмов - от рыб до человека.

(?) 76. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков.

Желудочный сок сложный по составу пищеварительный сок, вырабатываемый различными клетками слизистой оболочки желудка. Желудочный сок содержит соляную кислоту и ряд минеральных солей, а также различные ферменты, главнейшими из которых являются пепсин, расщепляющий белки, химозин (сычужный фермент), створаживающий молоко, липаза, расщепляющая жиры. Составной частью желудочного сока является также слизь, играющая важную роль в защите слизистой оболочки желудка от раздражающих веществ, попавших в него; при высокой кислотности желудочного сока слизь нейтрализует ее.Кроме соляной кислоты, ферментов, солей и слизи, в желудочном соке содержится также особое вещество т. наз. внутренний фактор Касла. Это вещество необходимо для всасывания витамина В12 в тонких кишках, что обеспечивает нормальное созревание красных кровяных телец в костном мозге. При отсутствии фактора Касла в желудочном соке, что обычно связано с заболеванием желудка, а иногда с его оперативным удалением, развивается тяжелая форма малокровия. Анализ желудочного сока является очень важным методом исследования больных с заболеваниями желудка, кишечника, печени, желчного пузыря, крови и пр

Дуоденальный сок - пищеварительный сок двенадцатиперстной кишки, состоящий из секрета поджелудочной железы, желчи, сока кишечных крипт и дуоденальных желез.

(?) 77. Протеиназы поджелудочной железы и панкреатиты. Применение ингибиторов протеиназ для лечения панкреатитов.

Панкреатит - это воспаление поджелудочной железы. Болезнь может протекать в острой (быстро и бурно) или хронической (долго и вяло) форме, с периодами обострения хронического панкреатита.

Причины панкреатита

Употребление алкоголя и заболевания желчного пузыря (прежде всего, желчнокаменная болезнь) в 95-98% случаев являются причинами панкреатита.

Другие факторы риска, которые могут спровоцировать воспаление поджелудочной железы:

В норме в поджелудочной железе вырабатываются неактивные предшественники ферментов - их переход в активную форму происходит непосредственно в 12-перстной кишке, куда они поступают по протоку поджелудочной железы и общему желчному протоку.

Под действием различных факторов (например, камень закупоривающий желчный проток) повышается давление в протоке поджелудочной железы, нарушается отток ее секрета, и происходит преждевременная активация ферментов. В результате вместо того, чтобы переваривать пищу, ферменты начинают переваривать саму поджелудочную железу. Развивается острое воспаление.

При хроническом панкреатите нормальная ткань поджелудочной железы постепенно замещается рубцовой, развивается недостаточность экзокринной (выработка ферментов) и эндокринной (выработка гормонов, в том числе, инсулина) функций железы.

В 1930 г. Фрей открыл первый ингибитор калликреина. В последующем это вещество было получено в чистом виде и применено с лечебной целью. В клинической практике для лечения острого панкреатита широкое распространение получили ингибиторы протеаз трасилол, контрикал, тцалол, пантрипин и др. Трасилол является полипептидом с молекулярной массой 11 600, состоящим из 18 аминокислот. Он игибирует калликреин, трипсин, химотрипсин и плазмин путем образования с ферментами неактивного комплекса. Кроме того, трасилол и другие ингибиторы протеаз дают выраженный вазопрессорный эффект и, таким образом, имеют значение в предупреждении шока. Под влиянием трасилола, по мнению разных авторов, быстро купируется болевой синдром, снижаются токсемия и симптомы шока. При назначении больших доз одного из ингибиторов протеаз мы также в большинстве случаев наблюдали улучшение состояния тяжелобольных (исчезновение болей и др.). Однако лечение всегда было комплексным и трудно сказать, насколько в этих случаях помогали именно ингибиторы протеаз.

Ферментные препараты

Применение ферментов с лечебной целью называют энзимотерапией. В клинической практике наиболее широкое распространение получили ферменты животного происхождения, которые образуются под влиянием генов. Уже обнаружено более 2000 ферментов (энзимов), производимых животной клеткой, которые регулируют основные жизненные процессы клеток (синтез и разрушение веществ, их превращение, внутриклеточное дыхание, обмен энергии).

Ферменты - это белковые вещества с молекулярной массой от 21000 и выше.

Их активность зависит от химического строения. Использование ферментов как фармакологических средств может вызвать аллергические реакции при первом введении или при повторных введениях (между 7-м и 14-м днем после поступления препарата в организм), когда в организме накапливаются антитела. Поэтому клиническое применение ферментных препаратов должно осуществляться с учетом особенностей реактивности детского организма, парентерально не назначаться более 7 дней.

В педиатрической практике препараты ферментов применяются довольно широко при гнойно-некротических процессах, коллагенозах, заболеваниях бронхолегочной системы, недостаточное функции пищеварительных желез и других заболеваниях.

Так, отдельные ферментные препараты назначаются в целях разжижения вязкой мокроты и слизи, растворения гноя и омертвевших тканей (трипсин, химотрипсин, химопсин, террилитин, рибонуклеаза, дезоксирибонуклеаза), разрушения тромбов (фибринолизии, стрептолиаза), размягчения рубцовой и расплавления соединительной ткани (гиалуронидаза, коллагеназа, лидаза и др.), при недостаточности ферментативной функции пищеварительного тракта (пепсин, панкреатин и др.).

Для повышения активности многих ферментных препаратов одновременно с ними назначаются коферменты (кофакторы): витамины, кокарбоксилаза, катионы металлов и другие. Ниже дается характеристика ферментов, которые получили наиболее широкое применение в педиатрии.

22.Средства, стимулирующие процессы регенерации. Классификация. Понятие об основных группах средств: витамины (В-12, В-6, В-1, С, А, U и др.), анаболические средства (стероидные и нестероидные средства - рибоксин, калия оротат, натрия нуклеинат, метилурацил и др.), биогенные стимуляторы (алоэ, ФИБС и др.), иммуномиодуляторы (левамизол, тималин, тактивин и др.), неспецифические стимуляторы растительного и животного происхождения (масло облепихи, масло шиповника, каротолин, прополис, солкосерил, церебролизин и др.). Применение в стоматологии.

В результате заболеваний, травм, неблагоприятных воздействий окружающей среды, чрезмерных физических и умственных нагрузок могут возникать повреждения клеток, нарушение их питания (трофики) и дефицит энергии, необходимой для биосинтетических процессов. Все это приводит к нарушению функции или гибели клеток и состоящих из них тканей.

В процессе жизнедеятельности организма происходит постоянная регенерация (восстановление, возрождение) клеток, отслуживших свой срок или поврежденных в результате заболевания, травмы, чрезмерной нагрузки и так далее. Физиологическая регенерация – естественный процесс замены короткоживущих клеток (клетки крови, кожных покровов, слизистых оболочек), который стимулируется внутренними механизмами. Строительным материалом для этого процесса служат составные элементы пищи.

Во многих случаях физиологическая регенерация не обеспечивает восстановление исходных структуры и функции органов и систем, и возникает необходимость прибегать к искусственному стимулированию регенерации. Регенерацию, направленную на восстановление участков органов или тканей, погибших в результате какого-либо патологического процесса, называют репаративной. Репаративная регенерация включает комплекс мер по устранению повреждающего агента, нежизнеспособных тканей, факторов, тормозящих регенерацию (стресс, воспаление, инфекция, нарушение кровоснабжения и так далее). В комплекс этих мер включают также стимулирование белкового синтеза и активацию защитных механизмов, обеспечивающих функционирование организма как единого целого.

Для стимулирования регенерации применяют лекарственные средства различного механизма действия, ускоряющие восстановительные процессы в организме. Эти средства активируют обмен веществ и иммунную систему организма, стимулируют синтез белка, улучшают усвоение кислорода клетками и тканями, оказывают тонизирующее воздействие на функции центральной нервной и эндокринной системы. К ним относятся витамины (фолиевая кислота, цианокобаламин, пиридоксин, тиамин, аскорбиновая кислота, ретинол и другие), анаболические средства (инозин, метандиенон, метилурацил, нандролон, натрия дезоксирибонуклеат, оротовая кислота, силаболин), иммуномодуляторы, а также различные биогенные стимуляторы, получаемые из растений, тканей животных и других природных источников, способные ускорять или стимулировать процессы регенерации. Витамины, анаболические средства, иммуномодуляторы и их роль в процессах регенерации рассмотрены в соответствующих разделах. К биогенным стимуляторам регенерации относятся препараты алоэ (сок и экстракт), масло облепихи, масло шиповника, прополис, апилак, различные вытяжки из тканей животных, а также продукты, образующиеся в лиманных грязях и торфе.

Местное, антимикробное действие и применение концентрированных и слабых кислот (борной, салициловой и др.), особенности использования в стоматологии. Токсическое действие концентрированных кислот, помощь при нем.

КИСЛОТЫ

Действие зависит от силы и концентрации кислоты.

А) слабые кислоты оказывают раздражающее действие: расширяют сосуды и увеличивают кровоснабжение. В медицине используются 1-2% растворы и 2-4% мази салициловой кислоты, которые оказывают кератопластическое действие => лечение дерматитов у детей.

Б) При увеличении концентрации отмечается поверхностная коагуляция белков => антисептический эффект => слабые кислоты используются в качестве антисептиков, в том числе для промываний, полосканий, спринцеваний. Чаще используют борную кислоту, но она противопоказана у детей до 3-х лет, т.к. у маленьких детей хорошо всасывается и вызывает серьезное отравление (уменьшение АД, почечная недостаточность).

В) сильные кислоты вызывают коагуляционный некроз – дегидратация клеток. Некроз плотной консистенции с четкими границами, не глубокий. Практически не инфицируется. В дерматологии используются НNO3 для устранения папиллом.

Г) НCl (хлористоводородная кислота) используется в гастроэнтерологии при гастрите с недостаточной секреторной активностью.

Д) Лимонтар содержит янтарную и лимонную кислоту.

Стимулирует энергетический обмен

Стимулирует ОВПроцессы

Увеличивает секрецию желудочного сока

Увеличивает аппетит

Регулирует тканевой обмен

Оказывает антиалкогольное действие

Применение:

1) для повышения неспецифической реактивности организма беременных женщин, в целях профилактики осложнений при гипоксии и гипотрофии плода, при невынашиваемости беременности.

2)для профилактики опьянения, уменьшения токсического влияния алкоголя при остром алкогольном опьянении. При хроническом алкоголизме в комплексной терапии запойных состояний

3) для лечения астеновегетативных расстройств.

Кислоты и щелочи – вызывают денатурацию белков микроорганизмов. Проходят через клеточные оболочки в недиссоциированном виде, а их диссоциация проходит внутри микробной клетки, где они вызывают денатурацию белковых компонентов.

Соединения, которые диссоциируют в водных растворах с образованием катионов (положительно заряженные ионы водорода) и анионов (отрицательно заряженные ионные кислотные остатки). По степени диссоциации подразделяют на сильные - с выраженной диссоциацией (50%, азотная, серная, соляная), средние (от 1 до 50%, фосфорная) и слабые (1%, борная) кислоты.

Антимикробные действия связаны с изменением рН среды, обезвоживанием бактериальных клеток и образованием альбуминатов. Однако для дезинфекции животноводческих помещений используются редко, за исключением молочной и надуксусной кислот, из-за порчи оборудования и дороговизны.

Местно кислоты действуют на ткани противовоспалительно (за счет вяжущего и антисептического действия), раздражающе и некротически (в зависимости от кислоты и концентрации).

При приеме внутрь в низких концентрациях повышают активность пепсина, усиливают отделение желудочного и панкреатического соков, действуют противобродильно.

Противоядия при отравлении кислотами - слабые щелочи.

Кислота борная - Acidum boricum. Бесцветный мелкий кристаллический порошок или чешуйки. Растворима в холодной (1:25) и легко (1:4) - в кипящей воде.

Применяют наружно как антисептическое средство в форме растворов при воспалении слизистых оболочек. Назначают также в виде присыпок (с тальком, салициловой кислотой, окисью цинка и др.) и мазей при поражении кожи.

Салициловая кислота применяется наружно в качестве антисептического, отвлекающего, раздражающего, кератопластического и кератолитического средства.

В слабых (до 5%) концентрациях салициловая кислота действует антисептически, успокаивающе на воспалительные процессы, усиливает эпителизацию (действует кератопластически), зудоутоляюще. Обычно применяется в более слабой, 1–2% концентрации.

В концентрации более 5–10% салициловая кислота растворяет верхний роговой слой эпидермиса (оказывает кератолитическое действие), способствует удалению корок и чешуек. Особенно сильное кератолитическое действие салициловая кислота оказывает в концентрациях более 10%. Применение окклюзивных повязок, компрессов с мазями содержащими салициловую кислоту значительно усиливает её кератолитическое действие.

Щелочные препараты. Их местное и резорбтивное (натрия гидрокарбонат) действие, применение. Возможности использования в стоматологии. Токсическое действие едких щелочей, меры помощи.

Соединения, водные растворы которых содержат гидроксильный анион - ОН, обусловливающий их действие. Из щелочей наиболее активны гидроокиси, затем - карбонаты и самые слабые - бикарбонаты. Гидроокиси обладают сильным бактерицидным и прижигающим действием, бикарбонаты - незначительным антимикробным и противовоспалительным действием. Механизм антимикробного действия связан с изменением рН среды, дегидратацией бактериальных клеток, денатурацией белка и образования с белками щелочных альбуминатов.

При нанесении на кожу проникают в ткани и в зависимости от препарата и концентрации растворяют волосяной покров и вызывают некроз тканей (гидроксиды натрия, калия). В слабых концентрациях (до 0,5%) Проявляют дезинфицирующее и моющее действие.

В желудке нейтрализуют кислоты, вызывают разжижение слизи, задерживают панкреатическую секрецию и ускоряют эвакуацию содержимого желудка. В крови быстро нейтрализуются. Буферное равновесие восстанавливается за счет выделения избытка бикарбонатов и щелочного фосфата и превращения аммиака в мочевину. Выделяясь через дыхательные пути, способствуют разжижению бронхиальной Слизи и действуют отхаркивающе.

Применяют в качестве дезинфицирующих, антисептических, моющих и лечебных средств.

Сильные щелочи могут вызвать поражение кожи и слизистых оболочек. Пораженные участки промывают слабыми растворами кислот, которые при оральном отравлении щелочами задают внутрь. При обильных поражениях в качестве противошоковых средств назначают болеутоляющие или снотворные. По показаниям проводят симптоматическое лечение.

Натрия гидpoкарбонат (натрия бикарбонат, сода двyyглекислая, сода очищенная, сода питьевая) - Natrii hydrocarbonas. Белый кристаллический порошок, растворим в воде (1:12).

Используют в качестве слабого антисептического средства (при ринитах, стоматитах, вагинитах) в форме раствора и ингаляций.

Хорошее антацидное средство, применяемое для нейтрализации избыточной кислотности желудка. Однако это может привести к образованию СО2 и растяжению желудка. Применяют в качестве отхаркивающего средства в комплексе с другими отхаркивающими. Входит в состав искусственной карловарской соли.

Острое отравление сильными щелочами характеризуется признаками их местного и резорбтивного действия. Оказание первой помощи при отравлениях едкими щелочами во многом сходно с мерами помощи при отравлениях кислотами и отличается лишь тем, что для нейтрализации щелочей, попавших на кожу, используют 5 % раствор уксусной, лимонной или молочной кислоты. Промывание желудка, профилактику и лечение болевого шока проводят так же, как при отравлении кислотами. С целью устранения алкалоза прибегают к ингаляции углекислоты и парентеральному введению натрия хлорида.

Антацидные средства.

Антацидные средства

Антацидные средства - слабые основания, способные нейтрализовать НС1 и повышать рН желудка до 4,0 – 4,5.

Пищевые антациды – молоко.

Лекарства: – слабые основания (алюминия гидроокись), соли сильных оснований и слабых кислот (магния оксид, натрия гидрокарбонат, кальция карбонат).

Действие препаратов кратковременное: 0,5 – 1 ч натощак и около 2 ч – после приема пищи.

Механизм действия:

· нейтрализуют кислоту в желудочном соке

· воздействуя на рецепторы 12-перстной кишки, рефлекторно тормозят секрецию желудочного сока

· Повышая рН желудочного содержимого, снижают активность пепсина.

Всасывающиеся антациды – Натрия гидрокарбонат – быстро нейтрализует НС1. Для систематического применения натрия гидрокарбонат мало пригоден, так как при взаимодействии с НС1 образует СО 2 , который стимулирует секрецию НС1. Кроме того, натрия гидрокарбонат хорошо всасывается в кишечнике и может вызывать алкалоз.

Невсасывающиеся антациды:

Магния оксид – нейтрализует НС1 без образования СО 2 . В 3-4 раза активнее натрия гидрокарбоната. Взаимодействуя с НС1, образует МgС1 2 , обладающий послабляющими свойствами. Небольшие количества ионов Мg 2+ могут всасываться и при почечной недостаточности оказывать резорбтивное действие (снижать артериальное давление).

Алюминия гидроокись – нейтрализует НС1 и обладает обволакивающим и слабым адсорбирующим свойствами. Считают, что А1(ОН) 3 стимулирует синтез простагландинов Е и I 2 и способствует образованию муцина, оказывает слабое гастропротекторное действие. Препарат может вызывать констипацию. Связывает фосфаты и препятствует их всасыванию. Небольшое количество Аl 3+ всасывается и при почечной недостаточности может вызывать проявления остеодистрофии, миопатии, энцефалопатии, поражение почек, поэтому длительность курса лечения не должна превышать 2 недель.

В медицинской практике применяют комбинации Мg(ОН) 2 и А1(ОН) 3 - препараты «Алмагель», «Маалокс». При лечении язвенной болезни эти препараты принимают после еды через 1 ч (в первый час буферную роль выполняет пища) и через 3 ч (для нейтрализации вторичной волны секреции); обязательно назначение антацидного препарата на ночь.

Антациды применяют при изжоге, гиперацидном гастрите, рефлюкс-эзофагите, язвенной болезни (уменьшают боль, а при систематическом применении могут способствовать рубцеванию язвы).

В виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена . Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при 10,8, а оптимум каталитической активности - при pH 7,8-8,0.

Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре остатки серина и гистидина . Трипсины легко подвергаются самоперевариванию (аутолизу), что приводит к загрязнению препаратов трипсинов неактивными продуктами (промышленный препарат содержит до 50 % неактивных примесей). Препараты трипсина высокой чистоты получают хроматографическими методами.

Физические свойства

Трипсин представляет собой бесцветное кристаллическое вещество с температурой плавления около 150.

Биологические свойства и функции

Основной функцией является пищеварение. Катализирует гидролиз белков и пептидов. Может находиться в неактивном состоянии в виде трипсиногена. Активируется, в том числе кишечным ферментом энтеропептидазой , путем отщепления гексапептида. Катализирует также гидролиз восков-сложных эфиров. Оптимум каталитической активности - при 7,8-8. Активный центр имеет белковую природу и состоит в основном из серина и гистидина . Синтезируется в виде трипсиногена в поджелудочной железе и используется в кишечнике млекопитающих и рыб . Превращает остальные проферменты гидролаз в активные ферменты .

Применение

Трипсин используют для изготовления лекарств . Препараты трипсина обладают противовоспалительным и противоотёчным действием (при внутривенном и внутримышечном введении); способны избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся некрозу . В медицине трипсин применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов, часто в сочетании с другими ферментами и с антибиотиками . Трипсин входит в состав препаратов для системной энзимотерапии - вобэнзима , флогэнзима.

Литература

Нортроп Д., Кунитц М., Херриотт Р. Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950;
Мосолов В. В. . Протеолитические ферменты, М., 1971.
В. И. Стручков, А. В. Григорян, В. К. Гостищев, С. В. Лохвицкий, Л. С. Тапинский Протеолитические ферменты в гнойной хирургии., М., 1970 г.;
Проблемы медицинской энзимологии» (под редакцией С. Р. Мардашова) . М., 1970 г.;
К. Н. Веремеенко Протеолитические ферменты поджелудочной железы и их применение в клинике. Киев, 1967 г.
Системная энзимотерапия. Опыт и перспективы / Под ред. В.И. Кулакова, В.А. Насоновой, В.С. Савельева. – СПб.: Интер-Медика. 2004. – 264 с.
Тец В.В., Кнорринг Г.Ю., Артеменко Н.К. и др. Влияние экзогенных протеолитических ферментов на бактерии // Антибиотики и химиотерапия. – 2004. – Т. 49. – № 12. – С. 9–13.
Полиферментные препараты в гнойной хирургии: Методические рекомендации / Под ред. член–корр. РАМН Н.А. Ефименко. – М., 2005. – 32 с.

Родственные ферменты

«Ближайшие родственники» трипсина - трипсиноген , пепсин , химотрипсин. У высших животных обнаружены анионные аналоги трипсина, у многих животных и растений-нейтральные.

Изменение гидролитических свойств

Активность трипсина подавляется фосфорорганическими соединениями, некоторыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ - ингибиторов трипсина, содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмов. Ионы 2+ , 2+ , 2+ , 2+ , 2+ повышают гидролитическую активность трипсина.

Ссылки

Эндопептидазы : сериновые протеазы/сериновые эндопептидазы (КФ 3.4.21)
Ферменты пищеварения	Энтеропептидаза - Трипсин - Химотрипсин - Эластаза (Нейтрофильная, Панкреатическая)
Коагуляция	факторы: Тромбин - Фактор VIIa - Фактор IXa - Фактор Xa - Фактор XIa - Фактор XIIa - Калликреин (PSA) фибринолиз : Плазмин - Активатор плазминогена (Тканевой - Урокиназный)
Система комплемента	Фактор B - Фактор D - Фактор I - MASP (MASP1, MASP2) - C3-конвертаза
Другие, иммунная система :	Химаза - Гранзим - Триптаза - Протеиназа 3/Миелобластин
Из биотоксинов:	Анкрод - Батроксобин
Остальные	Акрозин - Пролилэндопептидаза - Проназа - Пропротеинконвертаза (1, 2) - Рилин - Субтилизин/Фурин - Стрептокиназа - S1P - Катепсин ( , )

Wikimedia Foundation . 2010 .

Синонимы :

Смотреть что такое "Трипсин" в других словарях:

- (Тrypsinum). Эндогенный протеолитический фермент, разрываюший пептидные связи в молекуле белка. Расщепляет также высокомолекулярные продукты распада белков, полипептиды типа пептонов, а также некоторые низкомолекулярные пептиды, содержащие… … Словарь медицинских препаратов

ТРИПСИН - ТРИПСИН, фермент, входящий в состав поджелудочного сока, описан Кюне (Kiihne) в 1867 г., относится к группе протеаз. Он расщепляет белки,протамины,пептоны и полипептиды. В наиболее чистом виде, свободном от липазы и амилазы, получен по способу… … Большая медицинская энциклопедия

ТРИПСИН - Trypsinum. Свойства. Получают из поджелудочной железы крупного рогатого скота. Это белый или белый с желтоватым оттенком порошок или пористая масса без запаха. Легко растворим в воде и изотоническом растворе хлорида натрия; рН 0,2 % водного раст … Отечественные ветеринарные препараты

Фермент поджелудочной железы, растворяющий белок. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н., 1910. трипсин (гр. thrypsis разжижение) пищеварительный фермент, синтезируемый в поджелудочной железе в виде неактивного… … Словарь иностранных слов русского языка

ТРИПСИН, пищеварительный фермент, выделяемый ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗОЙ. Выделяется в неактивной форме (чтобы не повредить ткани на пути в кишечник), затем фермент тонкой кишки преобразует его в активный трипсин. Расщепляет пептидные связи аминокислот … Научно-технический энциклопедический словарь

Пищеварительный фермент, вырабатываемый в виде неактивного трипсиногена поджелудочной железой человека и животных; расщепляет белки в кишечнике … Большой Энциклопедический словарь

ТРИПСИН, трипсина, мн. нет, муж. (от греч. tripsis размалывание) (биол.). Вещество сока поджелудочной железы, переводящее белки в более простые, растворимые соединения. Толковый словарь Ушакова. Д.Н. Ушаков. 1935 1940 … Толковый словарь Ушакова

Протеолитич. фермент, синтезируемый клетками поджелудочной железы в форме неактивного предшественника трипсиногена. Активирует проферменты поджелудочной железы и занимает ключевое положение в пищеварении в тонком отделе кишечника. В кристаллич.… … Биологический энциклопедический словарь

Сущ., кол во синонимов: 4 лекарство (1413) протеаза (4) фермент (253) … Словарь синонимов

трипсин - Один из основных пищеварительных (протеолитических) ферментов, катализирующий гидролиз пептидов и др. соединений по месту связей, в которых участвуют карбоксильные группы аргинина и лизина }